العنوان بلغة أخرى: |
Purification of Peroxidase from Prickly Lettuce "Lactuca Serriola L." |
---|---|
المصدر: | مجلة كلية التربية الأساسية |
الناشر: | الجامعة المستنصرية - كلية التربية الأساسية |
المؤلف الرئيسي: | عزيز، رغد أكرم (مؤلف) |
المؤلف الرئيسي (الإنجليزية): | Aziz, Raghad Akram |
المجلد/العدد: | ع111 |
محكمة: | نعم |
الدولة: |
العراق |
التاريخ الميلادي: |
2021
|
الصفحات: | 16 - 27 |
ISSN: |
8536-2706 |
رقم MD: | 1164351 |
نوع المحتوى: | بحوث ومقالات |
اللغة: | العربية |
قواعد المعلومات: | EduSearch |
مواضيع: | |
كلمات المؤلف المفتاحية: |
أنزيم البيروكسيديز | الخس الشوكي | استخلاص الأنزيم | تنقية الأنزيم | Peroxidase | Prickly Lettuce | Enzyme Extraction | Enzyme Purification
|
رابط المحتوى: |
الناشر لهذه المادة لم يسمح بإتاحتها. |
المستخلص: |
استعملت طريقة الاستخلاص بوساطة محلول فوسفات الصوديوم الدارئ بتركيز 0.1 مولار ذي رقم هيدروجيني مقداره 6 والحاوي على 1 ملي مولار L-cysteine مع إضافة 0.1 غم من مادةPolyclar AT للحصول على أنزيم البيروكسيديز من نبات الخس الشوكي Prickly lettuce Lactuca serriola L.))، وجرى تركيز الأنزيم باستعمال ملح كبريتات الأمونيوم بنسب إشباع مقدارها 80-40% والحصول على الأنزيم بفعالية نوعية 6673 وحدة/ ملغم وعدد مرات تنقية 2.5 مرة وحصيلة أنزيمية 74.37%، تلاها تنقية الأنزيم باستعمال المبادل الأيونيDEAE-Sepharose ، والحصول على الأنزيم بفعالية نوعية مقدارها 11961 وحدة/ملغم وعدد مرات تنقية 4.5 مرة وحصيلة مقدارها 27.46%، ثم الترشيح الهلامي بمادة Sephacryl S-200للحصول على الأنزيم بفعالية نوعية مقدارها 15496 وحدة/ملغم وعدد مرات تنقية 5.8 مرة وحصيلة مقدارها%23.24 . Peroxidase was extracted from Prickly lettuce (Lactuca serriola L.) by used sodium phosphate buffer 0.1 M which content 1 mM L-cysteine and 0.1 gm Polyclar AT. crude enzyme was concentrated by gradual addition of ammonium sulfate at 40-80% saturation, the specific activity, fold of purification and yield were 6673 unit/mg, 2.5 and 74.37% respectively. Then purified throw ion exchange chromatography by DEAE-cellulose, the specific activity, fold of purification and yield were 11961 unit/mg, 4.5 and 27.46% respectively, and gel filtration through Sephacryl S-200, the specific activity, fold of purification and yield were 15496 unit/mg, 5.8 and 23.24% respectively. |
---|---|
ISSN: |
8536-2706 |