ارسل ملاحظاتك

ارسل ملاحظاتك لنا







الرئيسية > تنقية وتوصيف أنزيم اللايبيز ال...>الوصف

تنقية وتوصيف أنزيم اللايبيز المستخلص من بذور فول الصويا المنبتة

العنوان بلغة أخرى: Purification and Characterization of Lipase Enzyme from Germinating Soy Bean Seed
المصدر: مجلة ميسان للدراسات الأكاديمية
الناشر: جامعة ميسان - كلية التربية الأساسية
المؤلف الرئيسي: الانصاري، بتول محمود (مؤلف)
مؤلفين آخرين: الفكيكي، ضياء فالح (م. مشارك) , ساهي، علي أحمد (م. مشارك)
المجلد/العدد: مج18, ع35
محكمة: نعم
الدولة: العراق
التاريخ الميلادي: 2019
الصفحات: 56 - 70
DOI: 10.54633/2333-018-035-018
ISSN: 1994-697X
رقم MD: 1186096
نوع المحتوى: بحوث ومقالات
اللغة: العربية
قواعد المعلومات: EduSearch, HumanIndex
مواضيع:
انزيم اللايبيز | التطبيقات الصناعية | العمليات البيولوجية | فول الصويا
كلمات المؤلف المفتاحية:
لايبيز | كبريتات الامونيوم | تنقية | الوزن الجزيئي | Lipase | Ammonium Sulphate | Purification | Molecular Weight
رابط المحتوى:
PDF (صورة)      PDF (نص)      HTML
صورة الغلاف QR قانون

عدد مرات التحميل

3

حفظ في:
المستخلص: تضمنت الدراسة تنقية وتوصيف انزيم اللايبيز المستخلص من بذور فول الصويا المنبتة وذلك باتباع عدة خطوات متعاقبة لتنقية الإنزيم وذلك للتوصل إلى أفضل مرحلة في تنقية الإنزيم والتخلص من أكبر كمية ممكنة من المواد البروتينية وغير البروتينية الموجودة في المستخلص الإنزيمي واجريت خطوة الترسيب التدريجي للإنزيم باستعمال نسب إشباع متدرجة من كبريتات الامونيوم 20- 90%، إذ لوحظ حدوث ارتفاع واضح بشكل تدريجي للفعالية النوعية للإنزيم في الراسب الناتج لغاية نسبة إشباع 80% وقد أعطت هذه الخطوة فعالية نوعية مقدارها 324.40 وحدة / ملغم بروتين وحصيلة إنزيمية بلغت 29.20% بعدد مرات تنقية مقدارها 10.79 مرة. وبينت نتائج تحديد نقاوة اللايبيز ظهور قمة واحدة عند الترحيل الكهربائي في هلام متعدد الاكريلامايد بغياب العوامل الماسخة، وبلغ الوزن الجزيئي 41.686 كيلو دالتون بطريقة الترحيل الكهربائي في هلام متعدد الاكريلامايد بوجود العوامل الماسخة. وجد أن الدالة الحامضية المثلى لفعالية الإنزيم كانت 8، في حين تراوحت الدالة الحامضية المثلى لثبات الإنزيم بين 7-9 إذ احتفظ الإنزيم بـ 90% من فعاليته. بينما لوحظ أن درجة الحرارة المثلى للفعالية الإنزيمية للإنزيم المنقى هي 40م وإن الإنزيم يفقد 67% من فعاليته على 90م.

The study included purification and characterization of lipase enzyme from germinating soy bean seed, by following the gradually precipitated by addition of ammonium sulphate to final saturation of 20 - 90%. Agradual obvious higher specific activity of the enzyme in the precipitate resulted, till saturation level 80%, this step gave a specific activity of 324.40 unit/ mg protein and an enzyme yield of 29.20%, purification folds 10.79 time. Results for determination of lipase purity showed an appearance of a single protein band by poly acrylamide gel electrophoresis with out of denaturizing agent. The molecular weight of enzyme was 41.686 kilo Dalton by poly acrylamide gel electrophoresis with denaturizing agent. The optimum pH for enzymtic activity of the purified enzyme were 8 while the optimum pH stability profile of the enzyme was between 7 - 9, and the enzyme kept 90% of its activity, while notes that the optimum temperature for the enzymatic activity of the purified enzyme was 40 C ͦ, and that enzyme loses 67% of its activity at 90 C ͦ.
ISSN: 1994-697X

عناصر مشابهة


© 2024 المنظومة. جميع الحقوق محفوظة.