ارسل ملاحظاتك

ارسل ملاحظاتك لنا







الرئيسية > استخلاص وتنقية أنزيم البيتاكال...>الوصف

استخلاص وتنقية أنزيم البيتاكالاكتوسايديز β –Calactosidase من كبد الأغنام المحلية

العنوان بلغة أخرى: Extraction and Purfication of Beta - Galactosidase from Sheep Liver
المصدر: مجلة كلية التربية الأساسية
الناشر: الجامعة المستنصرية - كلية التربية الأساسية
المؤلف الرئيسي: يحيى، اياد نافع (مؤلف)
مؤلفين آخرين: محمد، سند باقر (م. مشارك), جاسم، زهراء عدنان (م. مشارك)
المجلد/العدد: ع90
محكمة: نعم
الدولة: العراق
التاريخ الميلادي: 2015
الصفحات: 29 - 48
ISSN: 8536-2706
رقم MD: 747420
نوع المحتوى: بحوث ومقالات
اللغة: العربية
قواعد المعلومات: EduSearch
مواضيع:
أنزيم البيتاكالاكتوسايد | كبد الأغنام
كلمات المؤلف المفتاحية:
أنزيم البيتاكالاكتوسايديز | كبد الأغنام | أنزيم اللاكتيز | استخلاص الأنزيمات | تنقية الأنزيمات | Beta- Galactosidase | Extraction enzyme | Purification enzyme | Sheep liver | Lactase
رابط المحتوى:

الناشر لهذه المادة لم يسمح بإتاحتها.
صورة الغلاف QR قانون
حفظ في:
المستخلص: تضمنت الدراسة اختيار أفضل طريقة لاستخلاص أنزيم البيتاكالاكتوسايديز من كبد الأغنام المحلية، من بين ثمان طرائق، وكان استخدام دارئ الفوسفات (0.2 مولاري وبدالة حموضة 7) هو الأفضل في استخلاص الأنزيم بفعالية كلية بلغت (78898.5) وحدة. ركز المحتوى البروتيني باستخدام كبريتات الأمونيوم (60%) من بين خمس طرائق للتركيز (التنقية الجزئية) وأكملت مراحل التنقية باستخدام التبادل الأيوني والترشيح الهلامي بعمود DEAE – Sephadex A100، ومن ثم استخدام الترشيح الهلامي بعمود السيفاكريل (sephacryl S - 300). إذ بلغت الفعالية النوعية (3328.8) وحدة/ ملغم بروتين والحصيلة الأنزيمية مقدارها (41.84)% وعدد مرات التنقية (8.57) مرة، وثم التأكد من نقاوة الأنزيم بأجراء عملية الترحيل الكهربائي بغياب المواد الماسخة للبروتين إذ ظهرت حزمة بروتينية واحدة في هلام متعدد أكريل أمايد. كان الوزن الجزيئي هو (١٨٠) كيلودالتون مقدرا بطريقة الترشيح الهلامي.

The study included the selection of the best methods to extract the enzyme among eight methods. It appeared that phosphate buffer ( 0.2 M, pH: 7) have given the highest activity of the crude enzyme ( total activity = 78898.5 unit). The protein content was concentrated and precipitated by ammonium sulfate (60) %, among other five methods of concentration (partial purification). The purification stages were achieved by using ion exchange column chromatography (DEAE – Sephadex A 100 column ). Followed by gel filtration chromatography using Sephacryl S-300. This method extract pure enzyme at a yield of (41.48) %, (8.57) times of purification and specific activity of (3328.8) unit / mg. The purity of enzyme was certified by poly acryl amide gel electrophoresis under non denaturing condition. Enzyme molecular weight was (180) KD as estimated by gel filtration.
ISSN: 8536-2706

عناصر مشابهة


© 2024 المنظومة. جميع الحقوق محفوظة.