ارسل ملاحظاتك

ارسل ملاحظاتك لنا







Synthesis and Molecular Dynamics Simulation of Putative Inhibitors for the N-terminal Domain of Human Soluble Epoxide Hydrolase

العنوان بلغة أخرى: تحضير و محاكاة باستخدام الديناميكا الجزيئية لمثبطات محتملة لجانب الطرف (N) للإنزيم البشري الذائب الإيبوكسايد هيدرولاس
المؤلف الرئيسي: Ghandour, Ahmad Maher Awadi (Author)
مؤلفين آخرين: Saleh, Abd Allah Ibraheem (Advisor) , البرغوثي، موسى إبراهيم (Advisor)
التاريخ الميلادي: 2009
موقع: الزرقاء
الصفحات: 1 - 65
رقم MD: 748221
نوع المحتوى: رسائل جامعية
اللغة: الإنجليزية
الدرجة العلمية: رسالة ماجستير
الجامعة: الجامعة الهاشمية
الكلية: عمادة البحث العلمي والدراسات العليا
الدولة: الاردن
قواعد المعلومات: Dissertations
مواضيع:
رابط المحتوى:
صورة الغلاف QR قانون

عدد مرات التحميل

1

حفظ في:
LEADER 03898nam a22003137a 4500
001 0329168
041 |a eng 
100 |9 393809  |a Ghandour, Ahmad Maher Awadi  |e Author 
245 |a Synthesis and Molecular Dynamics Simulation of Putative Inhibitors for the N-terminal Domain of Human Soluble Epoxide Hydrolase 
246 |a تحضير و محاكاة باستخدام الديناميكا الجزيئية لمثبطات محتملة لجانب الطرف (N) للإنزيم البشري الذائب الإيبوكسايد هيدرولاس 
260 |a الزرقاء  |c 2009 
300 |a 1 - 65 
336 |a رسائل جامعية 
502 |b رسالة ماجستير  |c الجامعة الهاشمية   |f عمادة البحث العلمي والدراسات العليا  |g الاردن  |o 0492 
520 |a اكتشف حديثا أن جانب الطرف (N) للإنزيم البشري الذائب الإيبوكسايد هيدرولاس يقوم بوظيفة الفوسفاتس ((phosphatase. تم استخدام المحاكاة الجزيئية الديناميكية في العملِ الحاليِ لدراسة التفاعل بين ثلاثة منِ مثبطي نشاط الفوسفاتس .(A, B and C) الجدير بالذكر أن دراسة حديثة بينت أن مركب A له فاعلية عالية كمانع لنشاطِ الفوسفاتس للإنزيم البشري الذائب الإيبوكسايد هيدرولاس مع µM 0.84 =IC50. كشفت نتائج العمل الحالي بأن الذيل الهيدروفوبي لكل مثبط يستقر في الشق الهيدروفوبيِ لجانب الطرف (N) بينما يشكل الرأس القطبي روابط في داخل الموقع النشيط للإنزيم Mg2+-aspertate والسلاسل الجانبية للحوامض الأمينيةِ القطبيةِ والمشحونة القريبة. حللت المسارات التي تم الحصول عليها لكل معقد من خلال المحاكاة الجزيئية الديناميكية لدِراسَة الروابط الهيدروجينية بين الإنزيمِ وكل مثبط و دراسة دور أيون Mg2+ في عملية التعرف على المثبط. هذا وقد تم استخدام طريقة بويزن بولتزمان/ المساحة السطحية المعتمدة على الميكانيكا الجزيئية لتحديد قيمة الطاقة الحرة لتكوين معقد أنزيم/مثبط. أظهرت النتائج بأن تفاعلات الكهروستاتيكية المتشكلة بين الضيف والمضيف لَها المساهمة الأكبر في إستقرارِ المعقد. وأظهرت النتائج أيضاً أن تفاعلات فان دير فالز لها مساهمة هامة في استقرار المعقد. كشفت النَتائج أن ثباتية المعقد المتشكل من المثبط B و الإنزيمِ أكثر استقرارا بمقدار kcal/mol30 مقارنة بالمثبط A. 
653 |a الديناميكا الجزيئية  |a الإنزيمات البشرية  |a مثبطات الإنزيمات  |a الإيبوكسايد هيدرولاس 
700 |9 396128  |a Saleh, Abd Allah Ibraheem  |e Advisor 
700 |a البرغوثي، موسى إبراهيم  |g El-Barghouthi, Musa Ibrahim  |e Advisor  |9 27313 
856 |u 9802-006-012-0492-T.pdf  |y صفحة العنوان 
856 |u 9802-006-012-0492-A.pdf  |y المستخلص 
856 |u 9802-006-012-0492-C.pdf  |y قائمة المحتويات 
856 |u 9802-006-012-0492-F.pdf  |y 24 صفحة الأولى 
856 |u 9802-006-012-0492-1.pdf  |y 1 الفصل 
856 |u 9802-006-012-0492-2.pdf  |y 2 الفصل 
856 |u 9802-006-012-0492-O.pdf  |y الخاتمة 
856 |u 9802-006-012-0492-R.pdf  |y المصادر والمراجع 
930 |d y 
995 |a Dissertations 
999 |c 748221  |d 748221 

عناصر مشابهة