Purification and Characterization of Protease From Thermophilic Bacteria Isolated From Mae'in Hot Springs
| العنوان بلغة أخرى: |
تنقية ودراسة صفات أنزيم البروتيز المستخلص من البكتيريا المحبة للحرارة المعزولة من حمامات ماعين المعدنية |
|---|---|
| المؤلف الرئيسي: | Youssef, Tahani Khaled Al Sheekh (Author) |
| مؤلفين آخرين: | Al Quadan, Farouk Abd Alrahman (Advisor), Akel, Hazem Muhammad (Advisor) |
| التاريخ الميلادي: |
2009
|
| موقع: | الزرقاء |
| رقم MD: | 748776 |
| نوع المحتوى: | رسائل جامعية |
| اللغة: | الإنجليزية |
| الدرجة العلمية: | رسالة ماجستير |
| الجامعة: | الجامعة الهاشمية |
| الكلية: | عمادة البحث العلمي والدراسات العليا |
| الدولة: | الاردن |
| قواعد المعلومات: | Dissertations |
| مواضيع: | |
| رابط المحتوى: |
عدد مرات التحميل
8
| المستخلص: |
يمثّل إنزيم البروتيز صنفَ من الإنزيماتِ التي تحتلُّ موقع محوري في التطبيقات الفسيولوجيةِ و التجاريةِ. يوجد إنزيم البروتيز في مصادر متنوعةِ مثل النباتاتِ، الحيوانات، والكائنات الحيّة المجهرية. تم تنقية انزيم البروتيز المستخلص من البكتيريا المحبة للحرارة من سلالة الباسيلس(Bacillus) HUTBS-71 و HUTBS-62 مِنْ ينابيع ماعين الحارةِ بواسطة Ammonium sulfate fractionation, Sephadex-G100 gel filtration, DEAE ion exchange chromatography.إنزيم البروتيز مِنْ سلالة البسيلس HUTBS-71 نُقّى 57 مرة بناتج 1.7 % ؛ وإنزيم البروتيز مِنْ سلالة البسيلس HUTBS-62 نُقّى 53 مرة بناتج 2 %.وقد وجد أن إنزيم البروتيز المُنَقَّى متجانسَا بطريقة Polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) . الوزن الجزيئي لإنزيم البروتيز المنقى من HUTBS-71 و HUTBS-62يتألف من وحدةِ واحدةِ 48-50 kDa بواسطة SDS-PAGE. نشاط الإنزيمَ تأثر بدرجة الحموضة ((pH ودرجة الحرارة، وقد لوحظ ان النشاط الأقصى للانزيم المستخلص من سلالة HUTBS-71 كان في درجة حموضة pH 7.8 ودرجة حرارة 65 ºم و ان النشاط الأقصى للانزيم المستخلص من سلالة HUTBS-71 كان في درجة حموضة pH 6.8 ودرجة حرارة80 ºم. كان انزيم البروتيز المستخلص من سلالة HUTBS-71 مستقرُّا بعد الإحتضانِ في 60 ºم و70 ºم لمدة 60 دقيقةِ واحتفظ ب 85 % و75 % من نشاطِه الأصليِ على التوالي. والإنزيم البروتينيHUTBS-62 من الناحية الأخرى، احتفظَ ب 80 % و60 % من نشاطِه الأصليِ على التوالي. قِيَم طاقةِ التنشيطِ (Ea) للإنزيمِ الصافيِ حُسِبَ مِنْ منحدر Arrenhenius وقد كانت 765 kJ mol-1 ل ( (HUTBS-71و587 kJ mol-1 ل (HUTBS-62).عمر النِصْفِ (t1/2) للإنزيمِ كَان 7 ساعاتِ في 80 ºم وساعتان في 90 ºم للإنزيم البروتيني المنقى مِنْ HUTBS-71 و HUTBS-62 على التوالي. نشاط إنزيم البروتيز HUTBS-71 قل بوجود EDTA ,CuSO4, FeCl3, CoCl2, NaCl CdCl2, ZnSO4, بينما وجود MnSO4, CaCl2 و NaClحَسّنَ النشاط بتركيز 5 mM. نشاط إنزيم البروتيز HUTBS-62 قل بوجود EDTA , CuSO4, CoCl2, CdCl2, ZnSO4 بينما وجود MnSO4, CaCl2, FeCl3 و NaClحَسّنَ النشاط بتركيز 5 mM . |
|---|
عناصر مشابهة
-
Purification and Characterization of Amylase from Thermophilic Bacteria Isolated from Maein Hot Springs
بواسطة: Al Natsheh, Rasha Ziad Hashem منشور: (2009) -
Isolation and Molecular Characterization of Thermophilic Bacteria from Jordanian Hot Springs and Determination of their Hydrolytic and Leukemia Cytotoxic Activities
بواسطة: الشوملي، بلال محمد منشور: (2013) -
Production of Branched Chain Ketoacid Dehydrogenase Enzyme by Thermophilic Bacteria isolated from Ma'en Hot Springs in Jordan
بواسطة: Radwan, Ameineh Nathmi Hasan منشور: (2009) -
Purification and characterization of glutathione S-Transferase from human tonsils
بواسطة: Al Mustafa, Ahmad Hussein منشور: (1993) -
Culture-Dependent and Culture-Independent Characterization of Thermophilic Cyanobacteria from Hot Springs in Jordan
بواسطة: الجرايده، عطا لله عبدالله منشور: (2021)
