ارسل ملاحظاتك

ارسل ملاحظاتك لنا







الرئيسية > Use of Immobilized L-Arabinose...>مارك

Use of Immobilized L-Arabinose Isomerase for Production of Tagatose

العنوان بلغة أخرى: استعمال أنزيم L-Arabinose Isomerase المقيد في إنتاج سكر التاكاتوز Tagatose
المصدر: المجلة العراقية لبحوث السوق وحماية المستهلك
الناشر: جامعة بغداد - مركز بحوث السوق وحماية المستهلك
المؤلف الرئيسي: الصوفي، محمد عبدالرزاق (مؤلف)
المؤلف الرئيسي (الإنجليزية): Al-Souf, Mohammed A.
المجلد/العدد: مج11, ع2
محكمة: نعم
الدولة: العراق
التاريخ الميلادي: 2019
الصفحات: 122 - 131
DOI: 10.28936/jmracpc11.2.2019.(13)
ISSN: 2071-3894
رقم MD: 1097489
نوع المحتوى: بحوث ومقالات
اللغة: الإنجليزية
قواعد المعلومات: EcoLink
مواضيع:
الإنزيمات المقيدة | سكر التاكاتوز | البنتونايت
كلمات المؤلف المفتاحية:
الأنزيمات المقيدة | سكر التاكاتوز | البنتونايت | Immobilized Enzyme | L-Arabinose Isomerase | Bentonite | D-Tagatose
رابط المحتوى:

الناشر لهذه المادة لم يسمح بإتاحتها.
صورة الغلاف QR قانون
حفظ في:
LEADER 04160nam a22002537a 4500
001 1838595
024 |3 10.28936/jmracpc11.2.2019.(13) 
041 |a eng 
044 |b العراق 
100 |a الصوفي، محمد عبدالرزاق  |g Al-Souf, Mohammed A.  |e مؤلف  |9 443845 
245 |a Use of Immobilized L-Arabinose Isomerase for Production of Tagatose 
246 |a استعمال أنزيم L-Arabinose Isomerase المقيد في إنتاج سكر التاكاتوز Tagatose 
260 |b جامعة بغداد - مركز بحوث السوق وحماية المستهلك  |c 2019 
300 |a 122 - 131 
336 |a بحوث ومقالات  |b Article 
520 |a تم تقييد أنزيم L-arabinose isomerase المنتج من قبل بكتريا Escherichia coli O157:H7 بوساطة البنتونايت المستحصل عليه من الأسواق المحلية لمدينة بغداد والمنشط بوساطة محلول 10% 3-APTES والمعامل بمحلول 10% glutaraldehyde المائي، وبينت النتائج التي تم الحصول عليها أن حصيلة التقييد كانت 89% وأن الأس الهيدروجيني الأمثل لفعالية الأنزيم الحر والمرتبط كانت 7 و7.5 وأنه كان ثابتا في مدى تراوح بين 6-8 لمدة 60 دقيقة على التوالي، وبلغت درجة الحرارة المثلى للفعالية 30 و35مٍ وأنه كان ثابتا عند درجة حرارة 35 و40م لمدة 60 دقيقة، إلا أنه فقد أكثر من 60 و30% من فعاليته الأصلية عند درجة حرارة 50م للأنزيم الحر والمرتبط على التوالي لمدة 60 دقيقة، واحتفظ الأنزيم المقيد بكامل فعاليته لمدة 32 يوما، إلا أنه احتفظ بنحو 73.58% من نشاطه الأصلي بعد التخزين لمدة 60 يوما عند درجة حرارة 4م، كما واحتفظ بفعاليته بشكل كامل لـ 36 عملية استعمال مستمرة؛ بينما احتفظ 84.63% من فعاليته الأصلية بعد 50 مرة من الاستعمال، ولوحظ أن حصيلة إنتاج سكر التاكاتوز بلغت حوالي 85% من استعمال 100غم/لتر من سكر الكالاكتوز كمادة أساس بظروف تفاعل تشمل سرعة دوران مقدارها 80 دورة/دقيقة لمدة 24 ساعة. 
520 |b L-arabinose isomerase from Escherichia coli O157:H7 Was immobilized with activated Bentonite from local markets of Baghdad, Iraq by 10% 3-APTES and treated with 10% aqueous glutaraldehyde, the results refer that the yield of immobilization was 89% and pH profile of free and immobilized L-arabinose isomerase was 7 and 7.5 and it is stable at 6-8 for 60 min respectively, while, the optimum temperature was 30 and 35°C and it was stable at 35 and 40°C for 60 min but it loses more than 60 and 30% from its original activity at 50°C for free and immobilized L arabinose isomerase respectively. Immobilized enzyme retained its full activity for 32 day, but it retained 73.58% of its original activity after storage for 60 day at 4°C, and its retained a full activity for 36 continue usage; while it retained 84.63% of its original activity after 50 continue usage. Immobilized enzyme could to get about 85% of D-tagatose from 100 gm\L of D-galactose as a substrate with at 80 rpm of reaction speed for 24 hr. 
653 |a الإنزيمات المقيدة  |a سكر التاكاتوز  |a البنتونايت 
692 |a الأنزيمات المقيدة  |a سكر التاكاتوز  |a البنتونايت  |b Immobilized Enzyme  |b L-Arabinose Isomerase  |b Bentonite  |b D-Tagatose 
773 |4 الاقتصاد  |6 Economics  |c 014  |e Iraqi Journal of Market Research and Consumer Protection  |f Al-Mağallaẗ al-ʿirāqiyyaẗ li-buḥūṯ al-sūq wa-ḥimāyaẗ al-mustahlik  |l 002  |m مج11, ع2  |o 1956  |s المجلة العراقية لبحوث السوق وحماية المستهلك  |v 011  |x 2071-3894 
856 |u 1956-011-002-014.pdf 
930 |d n  |p y  |q n 
995 |a EcoLink 
999 |c 1097489  |d 1097489 

عناصر مشابهة


© 2024 المنظومة. جميع الحقوق محفوظة.