ارسل ملاحظاتك

ارسل ملاحظاتك لنا







الرئيسية > وصف وخواص إنزيم ل - سيرين - جل...>مارك

وصف وخواص إنزيم ل - سيرين - جلوتامات ترانسامينيز في فطرة الترناريا كلاميدوسبورا

العنوان بلغة أخرى: Characterization and the Properties of L-Serine-Glutamate Transaminase in Alternaria Chlamydospora
المصدر: مجلة الخليج العربي للبحوث العلمية
الناشر: جامعة الخليج العربي
المؤلف الرئيسي: القضيب، سهام عبدالمحسن (مؤلف)
مؤلفين آخرين: الطامي، منى صالح (م. مشارك)
المجلد/العدد: مج 23, ع 2
محكمة: نعم
الدولة: البحرين
التاريخ الميلادي: 2005
الشهر: يونيو
الصفحات: 62 - 68
ISSN: 1985-9899
رقم MD: 510323
نوع المحتوى: بحوث ومقالات
قواعد المعلومات: EduSearch, science
مواضيع:
الفطريات | الترناريا كلاميدوسبورا | جلوتامات | الخواص الطبيعية | الوصف
رابط المحتوى:

الناشر لهذه المادة لم يسمح بإتاحتها.
صورة الغلاف QR قانون
حفظ في:
LEADER 03443nam a22002417a 4500
001 1398905
044 |b البحرين 
100 |9 158368  |a القضيب، سهام عبدالمحسن  |e مؤلف 
245 |a وصف وخواص إنزيم ل - سيرين - جلوتامات ترانسامينيز في فطرة الترناريا كلاميدوسبورا 
246 |a Characterization and the Properties of L-Serine-Glutamate Transaminase in Alternaria Chlamydospora 
260 |b جامعة الخليج العربي  |c 2005  |g يونيو 
300 |a 62 - 68 
336 |a بحوث ومقالات  |b Article 
500 |a مستخلص الدراسة باللغة العربية 
520 |a احتوت خلاصات خلايا فطرة الترناريلا كلاميدوسبورا على إنزيم نقل أميني واحد للحمض الأميني ل – سيرين هو إنزيم ل- سيرين – جلوتامات ترانسامينيز، والذي يقوم بتحفيز تكوين 3- هيدروكسي بيروفات والجلوتامات من ل- سيرين والفا – كيتو جلوتارات. بلغ أقصى نشاط للغنزيم عند الرقم الهيدروجيني 8 ودرجة حرارة 40°م، وقد تبين أن تفاعل النقل الأميني والمحفز بإنزيم ل – سيرين – جلوتامات ترانسامينيز غير قابل للانعكاس. كما برهنت النتائج على أن الإنزيم غير ثابت حرارياً. وفيما يتعلق بقيم ثابت ميكالس فقد تم حسابها ووجد إنها تساوي 33.13 مليمولار للسيرين و66.6 مليمولار للألفا – كيتوجلوتارات على التوالي. يتم تحفيز إنزيم – سيرين – جلوتامات ترانسامينيز الخاص بفطرة الترناريا كلاميدوسبرا بواسطة البيرودوكسال فوسفات، ويثبط بواسطة الهيدروكسيل أمين ويستعيد الإنزيم نشاطه بواسطة البيرودوكسال فوسفات.  |b Abstract: Cell-free extracts of Alternaria chlamydospora contained only one L-serine transaminase activity. The enzyme was L-serine-glutamate transaminase (EC 2.6.1.52) which catalyzed the formation of 3-hydroxy pyruvate and glutamate from L a-serine and a-ketoglutarate. The enzyme had optimum activity at pH 8 and the optimal temperature of the enzyme was 40°C. The transamination reaction catalyzed by L-serine- glutamate transaminase was found to be irreversible. The enzyme was thermolabiale. Km of Alternaria chlamydosporaenzyme for L-serine and a-ketoglutarate were calculated and found to be 13.33 and 6.66 mm respectively. The activity of L-glutamate transaminase of Alternaria chlamydospora was stimulated by the addition of pyridoxal phosphate, whereas hydroxylamine inhibited it. The inhibition by hydroxylamine was overcome with pyridoxal phosphate. 
653 |a الفطريات  |a الترناريا كلاميدوسبورا  |a جلوتامات  |a الخواص الطبيعية  |a الوصف 
700 |9 134882  |a الطامي، منى صالح  |e م. مشارك 
773 |c 003  |e Arab Gulf Journal of Scientific Research  |l 002  |m  مج 23, ع 2  |o 1039  |s مجلة الخليج العربي للبحوث العلمية  |v 023  |x 1985-9899 
856 |u 1039-023-002-003.pdf 
930 |d n  |p y 
995 |a EduSearch 
995 |a science 
999 |c 510323  |d 510323 

عناصر مشابهة


© 2024 المنظومة. جميع الحقوق محفوظة.